Sciences énergies environnement / Récuper le méthane par bio chimio catalyse ??????

Voici un remède possible à la menace du methane pour l environnement :‘’ Methane-eating bacteria convert greenhouse gas to fuel by Northwestern University 8 Xxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxx’’ ‘’ Les bactéries mangeuses de méthane convertissent les gaz à effet de serre en carburant par l'Université du Nord-Ouest PHOTO/Cryo-EM a illuminé des structures inédites dans la membrane de la protéine. Crédit : Université du Nord-Ouest Les bactéries méthanophiles consomment 30 millions de tonnes métriques de méthane par an et ont captivé les chercheurs pour leur capacité naturelle à convertir le puissant gaz à effet de serre en carburant utilisable. Pourtant, nous savons très peu de choses sur la façon dont la réaction complexe se produit, ce qui limite notre capacité à utiliser le double avantage à notre profit En étudiant l'enzyme utilisée par la bactérie pour catalyser la réaction, une équipe de la Northwestern University a maintenant découvert des structures clés susceptibles de piloter le processus. Leurs découvertes, qui seront publiées vendredi 18 mars dans la revue Science, pourraient finalement conduire au développement de catalyseurs biologiques fabriqués par l'homme qui convertissent le méthane en méthanol. "Le méthane a une liaison CH très forte, il est donc assez remarquable qu'il y ait une enzyme qui puisse faire cela", a déclaré Amy Rosenzweig de Northwestern, auteur principal de l'article. "Si nous ne comprenons pas exactement comment l'enzyme effectue cette chimie difficile, nous ne pourrons pas la concevoir et l'optimiser pour les applications biotechnologiques." Rosenzweig est professeur émérite de la famille Weinberg en sciences de la vie au Weinberg College of Arts and Sciences de Northwestern, où elle occupe des postes en biosciences moléculaires et en chimie. L'enzyme, appelée méthane monooxygénase particulaire (pMMO), est une protéine particulièrement difficile à étudier car elle est intégrée dans la membrane cellulaire de la bactérie. Généralement, lorsque les chercheurs étudient ces bactéries méthanotrophes, ils utilisent un processus rigoureux dans lequel les protéines sont arrachées des membranes cellulaires à l'aide d'une solution détergente. Bien que cette procédure isole efficacement l'enzyme, elle tue également toute activité enzymatique et limite la quantité d'informations que les chercheurs peuvent recueillir, comme la surveillance d'un cœur sans battement de cœur. Dans cette étude, l'équipe a utilisé entièrement une nouvelle technique. Christopher Koo, le premier auteur et titulaire d'un doctorat. candidat dans le laboratoire de Rosenzweig, se demandait si en remettant l'enzyme dans une membrane qui ressemble à son environnement d'origine, ils pourraient apprendre quelque chose de nouveau. Koo a utilisé des lipides de la bactérie pour former une membrane à l'intérieur d'une particule protectrice appelée nanodisque, puis a intégré l'enzyme dans cette membrane. "En recréant l'environnement natif de l'enzyme dans le nanodisque , nous avons pu restaurer l'activité de l'enzyme", a déclaré Koo. "Ensuite, nous avons pu utiliser des techniques structurelles pour déterminer au niveau atomique comment la bicouche lipidique a restauré l'activité. Ce faisant, nous avons découvert la disposition complète du site de cuivre dans l'enzyme où l'oxydation du méthane se produit probablement." Les chercheurs ont utilisé la cryo-microscopie électronique (cryo-EM), une technique bien adaptée aux protéines membranaires car l'environnement membranaire lipidique n'est pas perturbé tout au long de l'expérience. Cela leur a permis de visualiser pour la première fois la structure atomique de l'enzyme active à haute résolution. "En conséquence de la récente" révolution de la résolution "dans la cryo-EM, nous avons pu voir la structure en détail atomique", a déclaré Rosenzweig. "Ce que nous avons vu a complètement changé la façon dont nous pensions au site actif de cette enzyme." Rosenzweig a déclaré que les structures cryo-EM fournissent un nouveau point de départ pour répondre aux questions qui continuent de s'accumuler. Comment le méthane se déplace-t-il vers le site actif de l'enzyme ? Ou le méthanol soit-il de l'enzyme ? Comment le cuivre du site actif effectue-t-il la réaction chimique ? Ensuite, l'équipe prévoit d'étudier l'enzyme directement dans la cellule bactérienne à l'aide d'une technique d'imagerie de pointe appelée cryo-tomographie électronique (cryo-ET). En cas de succès, les chercheurs pourront voir exactement comment l'enzyme est disposée dans la membrane cellulaire, déterminer comment elle fonctionne dans son environnement véritablement natif et savoir si d'autres protéines autour de l'enzyme interagissent avec elle. Ces découvertes fourniraient un chaînon manquant clé aux ingénieurs. "Si vous souhaitez optimiser l'enzyme pour la brancher sur des voies de biofabrication ou pour consommer des polluants autres que le méthane, nous devons savoir à quoi elle ressemble dans son environnement d'origine et où le méthane se lie", a déclaré Rosenzweig. "Vous pourriez utiliser des bactéries avec une enzyme modifiée pour récolter le méthane des sites de fracturation ou pour nettoyer les déversements de pétrole." L'étude s'intitule "Récupération de la structure et de l'activité de la méthane monooxygénase particulaire dans une bicouche lipidique". xxxxxxxxxxxxxxxxxxxx …Explore further Methane-consuming bacteria could be the future of fuel More information: Christopher W. Koo et al, Recovery of particulate methane monooxygenase structure and activity in a lipid bilayer, Science (2022). DOI: 10.1126/science.abm3282. www.science.org/doi/10.1126/science.abm3282 Journal information: Science Provided by Northwestern University Xxxxxxxxxxxxxxxxxxxx Mon commentaire La production de méthane est une des plaies des surfaces de prospection et production pétrolières et gazières.. Ils ne le recueillent pas et se contentent de l’enflammer et nourrissent ainsi l’augmentation de la teneur du CO2 de l’air ! Si ce procédé pouvait arriver à un stade industriel il pourrait être utile